HGF–MET: Wachstum, Bewegung und Kontext

Verstehen Sie das körpereigene HGF-Signal, bevor Sie Aussagen zu möglichen Modulatoren interpretieren.

Aktualisiert: 2026-09-14

Endogene quellengebundene Beziehungskarte

Molekül	Typ	Rezeptor / Ziel	Beziehung	Evidenzklasse	Quellen
Hepatocyte growth factor	Endogener Ligand	METHepatocyte growth factor receptor	AgonistKanonischer endogener AgonismusMET phosphorylation; downstream RAS–ERK and PI3K–AKT signaling	Kuratierte Rezeptorpharmakologie	1 2

Konstruierte Agonisten — separate Zielebene

Jede nachstehende Beziehung stammt aus einer substanzspezifischen Quelle. Status und Rezeptorpharmakologie werden getrennt verifiziert.

Molekül	Typ	Rezeptor / Ziel	Beziehung	Evidenzklasse	Quellen

Exakte Ligandenidentitäten

Hepatocyte growth factor

Reife Form: Active alpha/beta heterodimer; sequence displays residues 32–728 in precursor order, not a single uncut chain
Vorläufergen: HGF
Sequenz: QRKRRNTIHEFKKSAKTTLIKIDPALKIKTKKVNTADQCANRCTRNKGLPFTCKAFVFDKARKQCLWFPFNSMSSGVKKEFGHEFDLYENKDYIRNCIIGKGRSYKGTVSITKSGIKCQPWSSMIPHEHSFLPSSYRGKDLQENYCRNPRGEEGGPWCFTSNPEVRYEVCDIPQCSEVECMTCNGESYRGLMDHTESGKICQRWDHQTPHRHKFLPERYPDKGFDDNYCRNPDGQPRPWCYTLDPHTRWEYCAIKTCADNTMNDTDVPLETTECIQGQGEGYRGTVNTIWNGIPCQRWDSQYPHEHDMTPENFKCKDLRENYCRNPDGSESPWCFTTDPNIRVGYCSQIPNCDMSHGQDCYRGNGKNYMGNLSQTRSGLTCSMWDKNMEDLHRHIFWEPDASKLNENYCRNPDDDAHGPWCYTGNPLIPWDYCPISRCEGDTTPTIVNLDHPVISCAKTKQLRVVNGIPTRTNIGWMVSLRYRNKHICGGSLIKESWVLTARQCFPSRDLKDYEAWLGIHDVHGRGDEKCKQVLNVSQLVYGPEGSDLVLMKLARPAVLDDFVSTIDLPNYGCTIPEKTSCSVYGWGYTGLINYDGLLRVAHLYIMGNEKCSQHHRGKVTLNESEICAGAEKIGSGPCEGDYGGPLVCEQHKMRMVLGVIVPGRGCAIPNRPGIFVRVAYYAKWIHKIILTYKVPQS
Modifikationen: Proteolytic cleavage between precursor residues 494 and 495; Alpha and beta chains connected by a disulfide bond; N-terminal pyroglutamate; glycosylation is not encoded in the amino-acid string

Zielnomenklatur

MET: Hepatocyte growth factor receptor; Proteinkomponenten; MET · UniProt P08581 · 1390 Aminosäuren

Was bindet woran?

HGF, auch Scatter Factor genannt, bindet MET. Ursprüngliche Zellversuche verbanden Ligandenbindung mit Rezeptorphosphorylierung, Wachstum und Beweglichkeit. Die Karte beschreibt körpereigenen Liganden und Rezeptor, keine Rangfolge von Therapien. Originalstudie (opens in a new tab).

Ein prozessiertes Protein, kein kurzes Fragment

Aktives HGF besteht aus Alpha- und Betaketten. Die Sequenzanzeige verbindet sie zur Referenz in Vorläuferreihenfolge; Spaltung und disulfidverknüpfte Struktur bleiben entscheidend. Die MET-Länge bezieht sich auf das kanonische Vorläuferprotein, nicht eine isolierte Rezeptordomäne. HGF-Eintrag (opens in a new tab) · MET-Eintrag (opens in a new tab).

Aussagen zur Modulation einordnen

MET verbindet mehrere intrazelluläre Signalwege. Wachstum, Überleben und Migration sind im jeweiligen Gewebe- und Krankheitskontext zu beurteilen. Ein vorgeschlagener Modulator ist nicht zwangsläufig ein direkter Rezeptoragonist. Dihexa bleibt deshalb ein separater Artikel statt eines angenommenen direkten Agonistenpfeils. HGF-Biologie allein belegt keinen menschlichen Nutzen dieser Substanz. MET-Signalgebung (opens in a new tab).

Referenzen

1.Human HGF: processed chains UniProt Consortium (2026).
2.Human MET receptor UniProt Consortium (2026).
3.Scatter factor and HGF are indistinguishable MET ligands Naldini et al. (1991).